8.0: Enerji, Madde ve Enzimler - Biyoloji

We are searching data for your request:

Forums and discussions:

Manuals and reference books:

Data from registers:

Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Öğrenme hedefleri

Metabolizmayı tanımlayın ve tanımlayın
Ototrofları ve heterotrofları karşılaştırın ve karşılaştırın
Metabolizmada oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarının önemini açıklar.
ATP, FAD, NAD'ın nedenini açıklayın⁺ve NADP⁺ bir hücrede önemlidir
Bir enzimin yapısını ve yapısal bileşenlerini tanımlayın
Rekabetçi ve rekabetçi olmayan enzim inhibitörleri arasındaki farkları tanımlayın

Bölüm 1

Hannah, Washington eyaletinden 15 aylık bir kız. Yazı, ailesinin bir sivil toplum örgütü için çalıştığı Gambiya'da geçiriyor. Gambiya'ya gelişinden yaklaşık 3 hafta sonra, Hannah'nın iştahı azalmaya başladı ve ailesi, onun alışılmadık şekilde halsiz, yorgun ve kafası karışmış göründüğünü fark etti. Ayrıca, özellikle gündüzleri dışarıdayken çok sinirli görünüyordu. Kusmaya başladığında, ebeveynleri 24 saatlik bir virüs kaptığını düşündü, ancak semptomları devam ettiğinde onu bir kliniğe götürdüler. Yerel doktor, Hannah'nın reflekslerinin anormal derecede yavaş göründüğünü fark etti ve gözlerini bir ışıkla incelediğinde, Hannah alışılmadık derecede ışığa duyarlı görünüyordu. Ayrıca boyun tutulması yaşıyor gibiydi.

Alıştırma (PageIndex{1})

Hannah'nın semptomlarının bazı olası nedenleri nelerdir?

Bir hücre içindeki tüm kimyasal reaksiyonları tanımlamak için kullanılan terim metabolizmadır (Şekil (PageIndex{1})). Karmaşık moleküllerin inşası veya parçalanması gibi hücresel süreçler, metabolik yollar adı verilen bir dizi adım adım, birbirine bağlı kimyasal reaksiyon yoluyla gerçekleşir. Kendiliğinden olan ve enerji açığa çıkaran reaksiyonlar ekzergonik reaksiyonlardır, oysa endergonik reaksiyonlar ilerlemek için enerji gerektirir. Anabolizma terimi, biyosentezde yer alan, basit moleküler yapı taşlarını daha karmaşık moleküllere dönüştüren ve hücresel enerjinin kullanımıyla beslenen endergonik metabolik yolları ifade eder. Tersine, katabolizma terimi, karmaşık molekülleri daha basit olanlara parçalayan ekzergonik yolakları ifade eder. Karmaşık moleküllerin bağlarında depolanan moleküler enerji, katabolik yollarda salınır ve anabolik yolları çalıştırmak için kullanılan yüksek enerjili moleküller üretmek için kullanılabilecek şekilde toplanır. Böylece, enerji ve moleküller açısından, hücreler sürekli olarak katabolizma ile anabolizma arasında denge kurarlar.

Karbon ve Enerji Kaynağına Göre Sınıflandırma

Organizmalar, enerji kaynaklarının yanı sıra metabolizma için kullandıkları karbon kaynağına göre de tanımlanabilir. Auto- (“self”) ve hetero- (“diğer”) önekleri, çeşitli organizmaların kullanabileceği karbon kaynaklarının kökenlerine atıfta bulunur. İnorganik karbondioksiti (CO) dönüştüren organizmalar₂) organik karbon bileşiklerine ototrofturs. Bitkiler ve siyanobakteriler, ototrofların iyi bilinen örnekleridir. Buna karşılık, heterotrofs besin olarak daha karmaşık organik karbon bileşiklerine güvenmek; bunlar onlara başlangıçta ototroflar tarafından sağlanır. İyi çalışılmış olanlar da dahil olmak üzere, insanlardan birçok prokaryota kadar birçok organizma Escherichia koli, heterotrofiktir.

Organizmalar, kullandıkları enerji kaynağına göre de tanımlanabilir. Tüm enerji elektronların transferinden elde edilir, ancak elektronların kaynağı çeşitli organizma türleri arasında farklılık gösterir. Foto- (“ışık”) ve kemo- (“kimyasal”) önekleri, çeşitli organizmaların kullandığı enerji kaynaklarını ifade eder. Elektron transferi için enerjisini ışıktan alanlar fototroftur.s, oysa kemotrofs kimyasal bağları kırarak elektron transferi için enerji elde eder. İki tür kemotrof vardır: organotrofs ve litotrofs. İnsanlar, mantarlar ve birçok prokaryot dahil olmak üzere organotroflar, organik bileşiklerden enerji elde eden kemotroflardır. Litotroflar ("lito", "kaya" anlamına gelir) hidrojen sülfür (H) dahil olmak üzere inorganik bileşiklerden enerji alan kemotroflardır.₂S) ve indirgenmiş demir. Litotrofi, mikrobiyal dünyaya özgüdür.

Hem karbon hem de enerji elde etmek için kullanılan stratejiler, organizmaların beslenme türüne göre sınıflandırılması için birleştirilebilir. Çoğu organizma kemoheterotroftur çünkü organik molekülleri hem elektron hem de karbon kaynakları olarak kullanırlar. Tablo (PageIndex{1}) bunu ve diğer sınıflandırmaları özetlemektedir.

Tablo (PageIndex{1}): Organizmaların Enerji ve Karbon Kaynağına Göre Sınıflandırılması
sınıflandırmalar		Enerji kaynağı	Karbon Kaynağı	Örnekler
kemotroflar	kemoototroflar	Kimyasal	İnorganik	Hidrojen-, kükürt-, demir-, nitrojen- ve karbon monoksit oksitleyici bakteriler
kemotroflar	kemoheterotroflar	Kimyasal	Organik bileşikler	Tüm hayvanlar, çoğu mantar, protozoa ve bakteri
fototroflar	Fotoototroflar	Işık	İnorganik	Tüm bitkiler, algler, siyanobakteriler ve yeşil ve mor kükürt bakterileri
fototroflar	fotoheterotroflar	Işık	Organik bileşikler	Yeşil ve mor kükürt olmayan bakteriler, heliobakteriler

Alıştırma (PageIndex{2})

Katabolizma ve anabolizma arasındaki farkı açıklayın.
Ototroflar ve heterotroflar arasındaki farkı açıklayın.

Metabolizmada Oksidasyon ve Redüksiyon

Elektronların moleküller arası transferi önemlidir çünkü atomlarda depolanan ve hücre fonksiyonlarına yakıt sağlamak için kullanılan enerjinin çoğu yüksek enerjili elektronlar şeklindedir. Enerjinin elektron şeklinde aktarılması, hücrenin enerjiyi aşamalı olarak aktarmasına ve kullanmasına izin verir; yani, tek bir yıkıcı patlama yerine küçük paketler halinde. Verici moleküllerden elektronları uzaklaştıran ve onları oksitlenmiş halde bırakan reaksiyonlar oksidasyon reaksiyonudur.s; Alıcı moleküllere elektron ekleyen ve onları indirgenmiş halde bırakanlar, indirgeme reaksiyonudur.s. Elektronlar bir molekülden diğerine hareket edebildiğinden, oksidasyon ve indirgeme birlikte gerçekleşir. Bu tepkime çiftlerine yükseltgenme-indirgenme tepkimeleri veya redoks tepkimeleri denir.s.

Enerji Taşıyıcıları: NAD+, NADP+, FAD ve ATP

Besinler içindeki kimyasal bağların parçalanmasından açığa çıkan enerji, ya elektron taşıyıcıların indirgenmesi yoluyla ya da adenozin trifosfat (ATP) bağlarında depolanabilir. Canlı sistemlerde, küçük bir bileşik sınıfı, hareketli elektron taşıyıcısı olarak işlev görür.s, yollardaki bileşikler arasında yüksek enerjili elektronlara bağlanan ve bunları taşıyan moleküller. Göz önünde bulunduracağımız başlıca elektron taşıyıcıları, B vitamini grubundan kaynaklanır ve nükleotidlerin türevleridir; bunlar nikotinamid adenin dinükleotidi, nikotin adenin dinükleotid fosfat ve flavin adenin dinükleotididir. Bu bileşikler kolaylıkla indirgenebilir veya oksitlenebilir. Nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD⁺/NADH) katabolizmada kullanılan en yaygın mobil elektron taşıyıcısıdır. NAD⁺ molekülün oksitlenmiş halidir; NADH, molekülün indirgenmiş halidir. Nikotin adenin dinükleotit fosfat (NADP⁺), bir NAD'nin oksitlenmiş formu⁺ fazladan bir fosfat grubu içeren varyant, bir başka önemli elektron taşıyıcısıdır; indirgendiğinde NADPH oluşturur. Flavin adenin dinükleotidin oksitlenmiş formu FAD'dir ve indirgenmiş formu FADH'dir.₂. Hem NAD⁺/NADH ve FAD/FADH₂ kemoheterotroflarda katabolizma sırasında şekerlerden enerji ekstraksiyonunda yaygın olarak kullanılırken, NADP⁺/NADPH, anabolik reaksiyonlarda ve fotosentezde önemli bir rol oynar. Toplu olarak, FADH₂, NADH ve NADPH, çeşitli kimyasal reaksiyonlara elektron verme yetenekleri nedeniyle genellikle indirgeme gücüne sahip olarak adlandırılır.

Canlı bir hücre, katabolizma sırasında açığa çıkan enerjiyi, hücrenin enerjiyi güvenli bir şekilde depolamasını ve yalnızca gerektiğinde kullanmak üzere serbest bırakmasını sağlayacak şekilde idare edebilmelidir. Canlı hücreler bunu, bileşik adenosin trifosfat (ATP) kullanarak gerçekleştirir. ATP genellikle hücrenin "enerji para birimi" olarak adlandırılır ve para birimi gibi bu çok yönlü bileşik hücrenin herhangi bir enerji ihtiyacını karşılamak için kullanılabilir. ATP'nin kalbinde, bir riboz molekülüne bağlı bir adenin molekülünden ve tek bir fosfat grubundan oluşan bir adenosin monofosfat (AMP) molekülü bulunur. Riboz, RNA'da bulunan beş karbonlu bir şekerdir ve AMP, RNA'daki nükleotitlerden biridir. Bu çekirdek moleküle ikinci bir fosfat grubunun eklenmesi, adenosin difosfat (ADP) oluşumuyla sonuçlanır; üçüncü bir fosfat grubunun eklenmesi ATP'yi oluşturur (Şekil (PageIndex{2})). Fosforilasyon adı verilen bir işlem olan bir moleküle bir fosfat grubu eklemek, enerji gerektirir. Fosfat grupları negatif yüklüdür ve bu nedenle ADP ve ATP'de olduğu gibi seri olarak düzenlendiklerinde birbirlerini iterler. Bu itme, ADP ve ATP moleküllerini doğal olarak kararsız hale getirir. Bu nedenle, fosfat grupları (biri ADP'de ve ikisi ATP'de) arasındaki bağlara yüksek enerjili fosfat bağı denir.s. Bu yüksek enerjili bağlar bir fosfatı serbest bırakmak için kırıldığında (inorganik fosfat [P_ben]) veya iki bağlı fosfat grubu (pirofosfat [PP_ben]) ATP'den defosforilasyon adı verilen bir süreç yoluyla, endergonik reaksiyonları yürütmek için enerji salınır (Şekil (PageIndex{3})).

Alıştırma (PageIndex{3})

Elektron taşıyıcının işlevi nedir?

Enzim Yapısı ve İşlevi

Bir kimyasal reaksiyonu hızlandırmaya yardımcı olan bir madde bir katalizördür. Katalizörler kimyasal reaksiyonlar sırasında kullanılmaz veya değiştirilmez ve bu nedenle yeniden kullanılabilirler. İnorganik moleküller çok çeşitli kimyasal reaksiyonlar için katalizör görevi görebilirken, enzim adı verilen proteinler hücre içindeki biyokimyasal reaksiyonlar için katalizör görevi görür. Bu nedenle enzimler, hücresel metabolizmanın kontrolünde önemli bir rol oynar.

Bir enzim, hücre içindeki bir kimyasal reaksiyonun aktivasyon enerjisini düşürerek işlev görür. Aktivasyon enerjisi, kimyasal bağları oluşturmak veya kırmak ve reaktanları ürünlere dönüştürmek için gereken enerjidir (Şekil (PageIndex{4})). Enzimler, tepkimeye giren moleküllere bağlanarak ve tepkimeyi hızlandıracak şekilde tutarak aktivasyon enerjisini düşürürler.

Bir enzimin bağlandığı kimyasal reaktanlara substrat denirsve substratın enzim içinde bağlandığı yere enzimin aktif bölgesi denir. Aktif bölge yakınındaki amino asitlerin özellikleri, aktif bölge içinde, kısaca da olsa belirli bir substrata (veya substratlara) bağlanmaya uygunluğu indükleyen çok spesifik bir kimyasal ortam yaratır. Bir enzim ve substratları arasındaki yapboz benzeri bu eşleşme nedeniyle, enzimler özgüllükleriyle bilinir. Aslında, bir enzim substratına/substratlarına bağlandığında, enzim yapısı, geçiş durumu (substrat ile ürün arasındaki yapısal bir ara madde) ve aktif bölge arasında en iyi uyumu bulmak için biraz değişir, tıpkı bir lastik eldivenin küflenmesi gibi. içine bir el sokuldu. Geçiş durumunun eşzamanlı oluşumu ile birlikte substrat varlığında bu aktif bölge modifikasyonuna indüklenmiş uyum denir (Şekil (PageIndex{5})). Genel olarak, her bir substrat ve dolayısıyla her kimyasal reaksiyon için özel olarak eşleşen bir enzim vardır; bununla birlikte, bir miktar esneklik de vardır. Bazı enzimler, yapısal olarak ilişkili birkaç farklı substrat üzerinde hareket etme kabiliyetine sahiptir.

Enzimler pH, substrat konsantrasyonu ve sıcaklık gibi yerel çevresel koşullardan etkilenir. Çevresel sıcaklığın arttırılması genellikle reaksiyon hızlarını artırsa da, enzim katalizli veya başka şekilde, sıcaklığı optimal aralığın dışında artırmak veya azaltmak, aktif bölge içindeki kimyasal bağları etkileyerek onları substratları bağlamak için daha az uygun hale getirebilir. Yüksek sıcaklıklar sonunda diğer biyolojik moleküller gibi enzimlerin de denatüre olmasına, üç boyutlu yapılarını ve işlevlerini kaybetmelerine neden olacaktır. Enzimler ayrıca belirli bir pH aralığında en iyi şekilde çalışmak için uygundur ve sıcaklıkta olduğu gibi aşırı çevresel pH değerleri (asidik veya bazik) enzimlerin denatüre olmasına neden olabilir. Aktif bölge amino asit yan zincirleri, kataliz için optimal olan ve bu nedenle pH'daki değişikliklere duyarlı olan kendi asidik veya bazik özelliklerine sahiptir.

Enzim aktivitesini etkileyen diğer bir faktör substrat konsantrasyonudur: Enzim aktivitesi, daha yüksek substrat konsantrasyonlarında, enzimin ilave substratı bağlayamadığı bir doyma noktasına ulaşana kadar artar. Genel olarak, enzimler, onları üreten organizmaların yaşadığı çevresel koşullar altında en iyi şekilde çalışacak şekilde optimize edilmiştir. Örneğin, kaplıcalarda yaşayan mikroplar yüksek sıcaklıklarda en iyi çalışan enzimlere sahipken, insan patojenleri 37°C'de en iyi çalışan enzimlere sahiptir. Benzer şekilde, çoğu organizma tarafından üretilen enzimler en iyi nötr pH'ta çalışırken, asidik ortamlarda büyüyen mikroplar enzimleri düşük pH koşullarına optimize ederek bu koşullarda büyümelerine izin verir.

Pek çok enzim, diğer spesifik protein olmayan yardımcı moleküllere geçici olarak iyonik veya hidrojen bağları yoluyla veya kalıcı olarak daha güçlü kovalent bağlar yoluyla bağlanmadıkça optimal olarak veya hatta hiç çalışmaz. Bu moleküllere bağlanma, ilgili enzimleri için optimal konformasyonu ve işlevi destekler. İki tür yardımcı molekül, kofaktörler ve koenzimlerdir. Kofaktörler, demir gibi inorganik iyonlardır (Fe²⁺) ve magnezyum (Mg²⁺) enzim konformasyonunu ve fonksiyonunu stabilize etmeye yardımcı olur. Kofaktör olarak metal iyonu gerektiren bir enzim örneği, bağlı bir çinko iyonu (Zn) gerektiren DNA moleküllerini oluşturan DNA polimeraz enzimidir.²⁺) işlev görmek için.

Koenzimler, enzim eylemi için gerekli olan organik yardımcı moleküllerdir. Enzimler gibi tüketilmezler ve dolayısıyla yeniden kullanılabilirler. Koenzimlerin en yaygın kaynakları diyet vitaminleridir. Bazı vitaminler koenzimlerin öncüleridir ve diğerleri doğrudan koenzimler olarak hareket eder.

Koenzim A (CoA) gibi bazı kofaktörler ve koenzimler, genellikle enzimin aktif bölgesine bağlanır ve bir substratın bir ürüne geçişinin kimyasına yardımcı olur (Şekil (PageIndex{6})). Bu gibi durumlarda, gerekli bir kofaktör veya koenzimden yoksun bir enzime apoenzim denir ve aktif değildir. Tersine, gerekli ilişkili kofaktör veya koenzim ile bir enzime holoenzim denir ve aktiftir. NADH ve ATP ayrıca sırasıyla yüksek enerjili elektronlar veya fosfat grupları sağlayan ve enzimlere bağlanan ve böylece onları aktive eden yaygın olarak kullanılan koenzimlerin örnekleridir.

Alıştırma (PageIndex{4})

Enzimlerin kimyasal reaksiyonda oynadığı rol nedir?

Enzim İnhibitörleri

Enzimler, aktivitelerini artıracak veya azaltacak şekilde düzenlenebilir. Enzim işlevini engelleyen veya destekleyen birçok farklı molekül türü vardır ve bunu yapmak için çeşitli mekanizmalar mevcuttur (Şekil (PageIndex{7})). Rekabetçi bir inhibitör, substratın bağlanmasını basitçe bloke ederek aktif bölgeye bağlanmak için substratla rekabet edebilecek bir substrata yeterince benzer bir moleküldür. Rekabetçi bir inhibitörün etkili olması için inhibitör konsantrasyonunun substrat konsantrasyonuna yaklaşık olarak eşit olması gerekir. Sülfa ilaçları, rekabetçi rekabetin iyi bir örneğini sağlar. Bakteriyel folik asit sentez yolu içindeki bir enzimin aktif bölgesine bağlandıkları için bakteriyel enfeksiyonları tedavi etmek için kullanılırlar. Yeterli dozda bulunduğunda sülfa ilacı folik asit sentezini engeller ve bakteriler DNA, RNA ve protein sentezleyemedikleri için çoğalamazlar. Diyetlerimizden folik asit aldığımız için insanlar etkilenmez.

Öte yandan, rekabetçi olmayan (allosterik) bir inhibitör, enzime aktif bölge dışında bir allosterik bölgede bağlanır ve yine de enzimin afinitesini azaltan bir konformasyonel değişikliği indükleyerek aktif bölgeye substrat bağlanmasını bloke etmeyi başarır. substratı için enzim (Şekil (PageIndex{8})). Etkili inhibisyon için enzim başına sadece bir inhibitör molekülüne ihtiyaç duyulduğundan, rekabetçi olmayan inhibisyon için gereken inhibitörlerin konsantrasyonu tipik olarak substrat konsantrasyonundan çok daha düşüktür.

Allosterik inhibitörlere ek olarak, allosterik aktivatör vardır.s aktif bölgeden uzakta bir enzim üzerindeki konumlara bağlanan, enzimin aktif bölgesinin/yerlerinin substrat(lar)ına afinitesini artıran bir konformasyonel değişikliği indükleyen.

Allosterik kontrol, hem katabolizma hem de anabolizmada yer alan metabolik yolların düzenlenmesinde önemli bir mekanizmadır. En verimli ve zarif bir şekilde hücreler, enzim aktivitesinin geri besleme inhibisyonu için kendi metabolik reaksiyonlarının ürünlerini kullanmak üzere evrimleşmişlerdir. Geri besleme inhibisyonu, kendi ileri üretimini düzenlemek için bir yol ürününün kullanımını içerir. Hücre, anabolik veya katabolik reaksiyonlar sırasında üretimi yavaşlatarak belirli ürünlerin bolluğuna yanıt verir (Şekil (PageIndex{8})).

Alıştırma (PageIndex{5})

Rekabetçi bir engelleyici ile rekabetçi olmayan bir engelleyici arasındaki farkı açıklayın.

Anahtar Kavramlar ve Özet

Metabolizma karmaşık molekülleri parçalayan kimyasal reaksiyonları içerir (katabolizma) ve karmaşık moleküller oluşturanlar (anabolizma).
Organizmalar karbon kaynaklarına göre sınıflandırılabilir. ototroflar inorganik karbon dioksiti organik karbona dönüştürmek; heterotroflar sabit organik karbon bileşikleri kullanın.
Organizmalar ayrıca enerji kaynaklarına göre de sınıflandırılabilir. fototroflar enerjilerini ışıktan alırlar. kemotroflar enerjilerini kimyasal bileşiklerden alırlar. Organotroflar organik moleküller kullanın ve litotroflar inorganik kimyasallar kullanın.
Hücresel elektron taşıyıcıları Gıdalardan yüksek enerjili elektronları kabul eder ve daha sonra elektron vericileri olarak hizmet eder. redoks reaksiyonları. FAD/FADH₂, NAD⁺/NADH, ve NADP⁺/NADPH önemli elektron taşıyıcılarıdır.
Adenozin trifosfat (ATP) hücrenin enerji para birimi olarak hizmet eder, kimyasal enerjiyi güvenli bir şekilde iki hücrede depolar. yüksek enerjili fosfat bağları enerji gerektiren süreçleri yürütmek için daha sonra kullanmak için.
enzimler biyolojik katalizörler reaksiyonun devam etmesi için gerekli olan aktivasyon enerjisini düşürerek hücrelerin içindeki kimyasal reaksiyonların hızını arttırır.
Doğada, ekzergonik reaksiyonlar ilerlemek için aktivasyon enerjisinin ötesinde enerjiye ihtiyaç duymazlar ve enerjiyi serbest bırakırlar. Enzimler olmadan ilerleyebilirler, ancak yavaş bir hızda. Tersine, endergonik reaksiyonlar gerçekleşmesi için aktivasyon enerjisinin ötesinde enerjiye ihtiyaç duyar. Hücrelerde, endergonik reaksiyonlar ekzergonik reaksiyonlarla birleştirilir, bu da kombinasyonu enerjik olarak uygun hale getirir.
yüzeyler enzime bağlanmak aktif site. Bu süreç tipik olarak hem aktif bölgenin hem de substratın yapılarını değiştirerek geçiş durumu oluşumunu destekler; bu bilinir uyarılmış uyum.
kofaktörler enzim konformasyonunu ve fonksiyonunu stabilize eden inorganik iyonlardır. koenzimler uygun enzim fonksiyonu için gerekli organik moleküllerdir ve genellikle vitaminlerden elde edilirler. Kofaktör veya koenzim içermeyen bir enzim, apoenzim; bağlı bir kofaktör veya koenzim içeren bir enzim, holoenzim.
rekabetçi inhibitörler Bir enzimin aktif bölgesine bağlanarak enzimleri düzenler, substrat bağlanmasını önler. Rekabetçi olmayan (allosterik) inhibitörler bağlanan allosterik sitelerenzimin işleyişini engelleyen konformasyonel bir değişikliği indükler. Geri besleme engelleme Metabolik bir yolun ürünü, yolun başında bir enzime rekabetçi olmayan bir şekilde bağlandığında ve sonuçta ürünün sentezini engellediğinde ortaya çıkar.

Çoktan seçmeli

Aşağıdakilerden hangisi enerjisini kimyasal bileşiklerden kaynaklanan elektronların, karbonunu ise inorganik bir kaynaktan transfer etmesiyle elde eden bir organizmadır?

A. kemoototrof
B. kemoheterotrof
C. fotoheterotrof
D. fotoototrof

Aşağıdaki moleküllerden hangisi indirgenir?

BİR REKLAM⁺
B. FAD
C.O₂
D. NADPH

Enzimler aşağıdakilerden hangisi ile çalışır?

A. aktivasyon enerjisini arttırmak
B. aktivasyon enerjisini azaltmak
C. egzergonik tepkimeleri endergonik hale getirme
D. endergonik reaksiyonları ekzergonik yapmak

Rekabetçi bir inhibitör yapısal olarak aşağıdakilerden hangisine daha çok benzer?

A. aktif site
B. allosterik bölge
C. alt tabaka
D. bir koenzim

Aşağıdakilerden hangisi enzimlerin doğru çalışmasına yardımcı olan organik moleküllerdir?

A. kofaktörler
B. koenzimler
C. holoenzimler
D. apoenzimler

Boşluğu doldur

Daha basit moleküllerden karmaşık moleküller yapmak için hücresel enerjinin kullanıldığı süreçler ________ olarak tanımlanır.

anabolik

Bir molekülden elektron kaybına ________ denir.

oksidasyon

Bir substratın bağlandığı enzim kısmına ________ denir.

aktif site

Doğru yanlış

Rekabetçi inhibitörler allosterik bölgelere bağlanır.

YANLIŞ

Kısa cevap

Hücrelerde, indirgeme reaksiyonu olmadan oksidasyon reaksiyonu olabilir mi? Açıklamak.

NAD gibi moleküllerin işlevi nedir?⁺/NADH ve FAD/FADH₂ hücrelerde mi?

8.0: Enerji, Madde ve Enzimler - Biyoloji

BÖLÜM II. KÖŞE TAŞLARI: KİMYA, HÜCRELER VE METABOLİZMA

5. Enzimler, Koenzimler ve Enerji

Tüm canlı organizmalar, yaşamı sürdürmek için sürekli bir enerji kaynağına ihtiyaç duyar. Bu enerjiyi, iç enerjiyi serbest bırakan enzim kontrollü kimyasal reaksiyonlar yoluyla elde ederler.

moleküllerin kimyasal bağlarında depolanan potansiyel enerji (şekil 5.10). Odun yakma, kimyasal bağları kırarak enerjinin serbest bırakılmasıyla sonuçlanan kimyasal bir reaksiyondur. Selülozun kimyasal bağları kırılır ve karbondioksitin (CO2) daha küçük nihai ürünleri₂) ve su (H₂O) üretilir. Karbondioksit ve suyun kimyasal bağlarında, karmaşık organik selüloz moleküllerine göre daha az potansiyel enerji vardır ve fazla enerji, ışık ve ısı olarak salınır.

ŞEKİL 5.10. Hayatın Enerjisi: Kimyasal Bağlar

Tüm canlılar kimyasal bağların içerdiği enerjiyi kullanır. Organizmalar molekülleri parçaladıkça, hareket, büyüme ve üreme gibi metabolik süreçler için salınan enerjiyi kullanabilirler. Her durumda, kimyasal bağlar kırıldığında açığa çıkan belirli bir miktarda ısı vardır.

Canlılarda da enerji açığa çıkar, ancak bir dizi küçük adımda salınır ve her biri belirli bir enzim tarafından kontrol edilir. Her adım, bir ürüne dönüştürülen bir substrat ile başlar ve bu da farklı bir enzim için substrat haline gelir. Böyle bir dizi enzim kontrollü reaksiyona biyokimyasal yol veya metabolik yol denir. Fotosentez, solunum, protein sentezi ve diğer birçok hücresel aktivite süreçleri bir dizi biyokimyasal yoldan oluşur. Bileşiklerin parçalanmasıyla sonuçlanan biyokimyasal yollar genellikle katabolizma olarak adlandırılır. Yeni, daha büyük bileşiklerin senteziyle sonuçlanan biyokimyasal yollar, anabolizma olarak bilinir. Şekil 5.11, biyokimyasal yolların doğasını göstermektedir.

ŞEKİL 5.11. Biyokimyasal Yollar

Biyokimyasal yollar, bir dizi enzim kontrollü reaksiyonun sonucudur. Her adımda, bir ürün üretmek için bir enzim tarafından bir substrat üzerinde hareket edilir. Ürün daha sonra reaksiyon zincirindeki bir sonraki enzimin substratı olur. Bu tür yollar, molekülleri parçalamak, moleküller oluşturmak, enerjiyi serbest bırakmak ve diğer birçok eylemi gerçekleştirmek için kullanılabilir.

Doğanın şaşırtıcı gerçeklerinden biri, çoğu organizmanın aynı temel biyokimyasal yolları kullanmasıdır. Örneğin, bakteri E. coli ve insan hücreleri, aynı olan tahmini 1.000 gene sahiptir. Bu iki büyük ölçüde farklı hücre tipi, aynı enzimlerin çoğunu üretir ve bu nedenle, aynı yolların çoğunu çalıştırır. Bununla birlikte, bir organizmanın üretebildiği enzim türleri, genlerine bağlı olduğundan, biyokimyasal yolların detaylarında bazı varyasyonlar meydana gelir. Pek çok organizma türünün temelde aynı biyokimyasal süreçleri kullanması, ortak bir atadan evrim fikri için güçlü bir argümandır. Başarılı bir biyokimyasal strateji evrimleştiğinde, genler ve yollar, şemada küçük değişikliklerle evrimsel torunlar aracılığıyla korundu (korundu).

Yararlı Bir Şekilde Enerji Üretmek: ATP

Canlılardaki kimyasal enerjinin transferi, adenozin trifosfat (ATP) olarak bilinen bir RNA nükleotidi tarafından gerçekleştirilir. Kimyasal enerji, ATP yapıldığında depolanır ve parçalandığında serbest bırakılır. Bir ATP molekülü, bir adenin molekülü (azotlu bir baz), riboz (bir şeker) ve 3 fosfat grubundan oluşur (şekil 5.12). Sadece 1 fosfat varsa, molekül adenozin monofosfat (AMP) olarak bilinir.

ŞEKİL 5.12. Adenozin Trifosfat (ATP)

Bir ATP molekülü bir enerji taşıyıcısıdır. Bir ATP molekülü birkaç alt birimden oluşur: bir adenin molekülü, bir riboz molekülü ve 3 fosfat grubu. 2 uç fosfat grupları, yüksek enerjili bağlarla birbirine bağlanır. Bu bağlar kolayca kırılır, bu nedenle büyük miktarda enerji açığa çıkarırlar. Yüksek enerjili bağlar oldukları için kavisli, düz çizgilerle temsil edilirler.

AMP'ye ikinci bir fosfat grubu eklendiğinde, bir adenosin difosfat (ADP) molekülü oluşur. ADP, daha da fazla enerji eklenmesiyle üçüncü bir fosfat grubuna bağlanabilir ve ATP oluşturabilir. (3. bölümden bir moleküle fosfat eklenmesine fosforilasyon reaksiyonu dendiğini hatırlayın.) Molekülde son 2 fosfatı tutan bağlar kolayca kırılarak enerji gerektiren hücresel süreçler için enerji açığa çıkar. Bu fosfatlar arasındaki bağ, bir hücrenin kullanması çok kolay olduğundan, buna yüksek enerjili fosfat bağı denir. Bu bağlar genellikle diyagramlarda düz, eğri çizgiler (-) olarak gösterilir. Hem ADP hem de ATP, yüksek enerjili bağlar içerdiklerinden çok kararsız moleküllerdir ve fosfatlarını kolayca kaybederler. Bu gerçekleştiğinde, fosfatın yüksek enerjili bağlarında tutulan enerji, daha düşük enerjili bir moleküle aktarılabilir veya çevreye salınabilir. ATP, ADP ve P'ye (fosfat) parçalanırken, hücre içinde spesifik enzimler (fosforilazlar) bu enerji salınımını hızlandırır. Bir ATP molekülünün üçüncü fosfatını tutan bağ kırıldığında, diğer faaliyetlerde kullanılmak üzere enerji açığa çıkar.

Enerji, kimyasal bir reaksiyondan veya güneş ışığı gibi başka bir enerji kaynağından hasat edildiğinde, ATP oluşturmak üzere bir ADP'ye bir fosfat eklendiğinde depolanır.

Yardımcı olabilecek bir benzetme, hücrede kullanılan her bir ATP molekülünü yeniden şarj edilebilir bir pil olarak düşünmektir. Güç boşaldığında, geri dönüştürülmeden önce defalarca yeniden şarj edilebilir (şekil 5.13).

ŞEKİL 5.13. ATP: Hücreler için Güç Kaynağı

Bir el fenerindeki şarj edilebilir pillerin gücü bittiğinde, özel olarak tasarlanmış bir pil şarj cihazına yerleştirilerek şarj edilebilirler. Bu, bir elektrik santralinden doğru miktarda gücün yeniden kullanım için pillere doldurulmasını sağlar. Hücreler hemen hemen aynı şekilde çalışır. Hücrenin "pilleri", kas kasılması gibi bir işe güç verirken ATP'ler boşaldığında, boşalan "piller", ADP'ler tam ATP gücüne yeniden şarj edilebilir.

Birçok farklı biyokimyasal yola uygulanabilecek bir diğer önemli kavram da elektron taşıma mekanizmasıdır. Bir atomun elektronları onun dışında olduğu için, dış enerji seviyesindeki elektronlar, özellikle ek enerji aldıklarında ve daha yüksek bir enerji seviyesine hareket ettiklerinde, çevreye daha kolay kaybolabilirler. Orijinal pozisyonlarına geri döndüklerinde o enerjiden vazgeçerler. Bu aktivite, elektronlar enerji kazandığında veya kaybettiğinde gerçekleşir. Canlılarda, bu tür enerji değişimleri, diğer kimyasallara aktarılabilen bu tür "uyarılmış" elektronları yakalayan özel moleküller tarafından kullanılır. Bu elektron transfer reaksiyonlarına genellikle oksidasyon-redüksiyon reaksiyonları denir. Yükseltgenme-indirgenme (redoks) tepkimelerinde elektron kaybeden moleküller oksitlenir ve elektron kazanan moleküller indirgenir. Elektronu kaybeden molekül enerji kaybeder, elektron kazanan molekül enerji kazanır.

Hücrelerde birçok farklı elektron alıcısı veya taşıyıcısı vardır. Bununla birlikte, en önemli üçü koenzimlerdir: nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD+), nikotinamid adenin dinükleotid fosfat (NADP +) ve /lavin adenin dinükleotidi (FAD). NAD + ve NADP + yapmak için niasinin ve FAD yapmak için riboflavin gerektiğini hatırlayın. NAD+ , NADP+ , FAD ve benzeri moleküller elektronları kabul edip saldıkları için genellikle yükseltgenme-indirgenme tepkimelerinde yer alırlar. NAD + , NADP + ve FAD elektronları kabul ettiklerinde negatif yüklü hale gelirler. Böylece hidrojen iyonlarını (H + ) kolayca alırlar, dolayısıyla indirgendiklerinde NADH, NADPH ve FADH olarak gösterilirler.₂. Dolayısıyla bu molekülleri hidrojen taşıyıcıları olarak da düşünmek mümkündür. Birçok biyokimyasal yolda, her adımın daha yüksek enerjili bir molekülden daha düşük enerjili bir moleküle az miktarda enerji transferiyle sonuçlandığı bir dizi enzim kontrollü oksidasyon-redüksiyon reaksiyonu (elektron taşıma reaksiyonları) vardır (şekil 5.14). Bu nedenle, elektron taşınması genellikle ATP oluşumuna bağlıdır.

ŞEKİL 5.14. Elektron Taşıma ve Proton Gradyanı

Yüksek enerjili elektronların bir dizi elektron taşıyıcısı aracılığıyla taşınması, enerjinin ayrı, yönetilebilir paketler halinde salınmasına izin verebilir. Bazı durumlarda, verilen enerji protonları (H + ) bir zarın bir tarafından diğer tarafına taşımak veya pompalamak için kullanılır ve bir proton konsantrasyon gradyanı kurulur. Protonlar zardan geri aktığında, zardaki enzimler enerji yakalayabilir ve ATP oluşturabilir.

Hücrelerde meydana gelen yükseltgenme-indirgenme reaksiyonlarının çoğunda, aktarılan elektronlar hidrojen atomlarından gelir. Elektronlar hidrojen atomlarından sıyrıldığında bir hidrojen çekirdeği (proton) oluşur. Bu yüksek enerjili elektronlar daha düşük enerjili durumlara transfer edildiğinde, protonlar genellikle zarlardan pompalanır. Bu, zarın bir tarafında yüksek konsantrasyonda proton bulunan bir bölge oluşturur. Bu nedenle, bu işleme proton pompası denir. Bu yüksek konsantrasyondaki protonların yarattığı "basınç", protonlar zardaki gözeneklerden pompalandıkları tarafa geri aktığında serbest bırakılır. Gözeneklerden geçerken, bir enzim olan ATP sentetaz (bir fosforilaz), bir ADP molekülüne bir fosfat bağlayarak bir ATP molekülünün oluşumunu hızlandırmak için enerjilerini kullanır. Bu nedenle, bir proton gradyanı yapmak, hücrelerde üretilen ATP'nin çoğunun üretiminde önemli bir adımdır (inceleme şekil 5.14).

Biyokimyasal yollar, ATP üretimi, elektron taşınması ve proton pompası gibi dört kavramın tümü birbiriyle ilişkilidir. Bu kavramları fotosentez ve solunumun belirli yönlerini 6. ve 7. bölümlerde incelemek için kullanacağız.

15. Biyokimyasal yol nedir ve enzimlerle ne ilgisi vardır?

16. Elektron taşınması sırasında neler olduğunu ve bunun bir proton pompasıyla ne ilgisi olduğunu açıklayın.

Enzimler, sıcaklıkta önemli bir artış olmadan kimyasal reaksiyonların hızını hızlandıran protein katalizörleridir. Bunu aktivasyon enerjisini düşürerek yaparlar. Enzimler, belirli substrat moleküllerinin yapısına uyan çok özel bir yapıya sahiptir. Substrat molekülü, enzim molekülünün yalnızca belirli bir kısmıyla, yani bağlanma bölgesiyle temas halindedir. Enzimin aktif bölgesi, substrat molekülünün değiştirildiği yerdir. Enzim-substrat kompleksi, son ürünü oluşturmak için reaksiyona girer. Enzimlerin protein yapısı, onları proteinlerin yapısını değiştiren sıcaklık ve pH gibi çevresel koşullara duyarlı hale getirir. Enzimlerin sayısı ve türleri nihai olarak hücrenin genetik bilgisi tarafından kontrol edilir. Koenzimler, inhibitörler ve rekabet eden enzimler gibi diğer molekül türleri spesifik enzimleri etkileyebilir. Hücre içindeki değişen koşullar, devir sayısını etkileyerek enzimatik önceliklerini değiştirir.

Enzimler ayrıca kimyasal reaksiyonları hızlandırmak ve biyokimyasal yollara bağlamak için kullanılır. Hücrenin enerji para birimi olan ATP, elektron taşıma ve proton pompalama olarak bilinen enzimatik yollarla üretilir. Biyokimyasal yollar, ATP üretimi, elektron taşınması ve proton pompası gibi dört kavramın tümü birbiriyle ilişkilidir.

1. Bir kimyasal reaksiyonun hızını artıran ancak o reaksiyonda kullanılmayan şeye denir.

2. Bir kimyasal reaksiyonun devam etmesi için gereken enerji miktarı olarak bilinir.

3. Bir enzimin etki ettiği bir molekül,

4. Your cells require _____ to manufacture certain coenzymes.

5. When a protein’s three-dimensional structure has been altered to the extent that it no longer functions, it has been

NS. competitively inhibited.

6. Whenever there are several different enzymes available to combine with a given substrate, _____ results.

7. In _____, a form of enzyme control, the end product inhibits one step of its formation when its concentration becomes high enough.

8. Which of the following contains the greatest amount of potential chemical-bond energy?

9. Electron-transfer reactions are commonly called _____ reactions.

10. As electrons pass through the pores of cell membranes, an enzyme, _____ (a phosphorylase), uses electron energy to speed the formation of an ATP molecule by bonding a phosphate to an ADP molecule.

11. If a cleaning agent contains an enzyme that will get out stains that are protein in nature, it can also be used to take out stains caused by oil. (T/F)

12. Keeping foods in the refrigerator helps make them last longer because the lower temperature _____ enzyme activity.

13. ATP is generated when hydrogen ions flow from a _____ to a _____ concentration after they have been pumped from one side of the membrane to the other.

14. What are teams competing for in a football game? _____

15. A person who is vitamin deficient will most likely experience a _____ in their metabolism.

1. a 2. c 3. d 4. vitamins 5. a 6. enzymatic competition 7. negative feedback 8. c 9. oxidation-reduction 10. ATP synthetase 11. F 12. slows/inhibits 13. higher, lower 14. the ball 15. Disruption

The following data were obtained by a number of Nobel Prize-winning scientists from Lower Slobovia. As a member of the group, interpret the data with respect to the following:

2. Movement of substrates into and out of the cell

3. Competition among various enzymes for the same substrate

a. A lowering of the atmospheric temperature from 22°C to 18°C causes organisms to form a thick, protective coat.

B. Below 18°C, no additional coat material is produced.

C. If the cell is heated to 35°C and then cooled to 18°C, no coat is produced.

NS. The coat consists of a complex carbohydrate.

e. The coat will form even if there is a low concentration of simple sugars in the surroundings.

F. If the cell needs energy for growth, no cell coats are produced at any temperature.

Sitemizde yer alan herhangi bir materyalin telif hakkı sahibiyseniz ve onu kaldırmayı düşünüyorsanız, lütfen onay için site yöneticimizle iletişime geçin.

Enzymes: How they work and what they do

Enzymes help speed up chemical reactions in the human body. They bind to molecules and alter them in specific ways. They are essential for respiration, digesting food, muscle and nerve function, among thousands of other roles.

In this article, we will explain what an enzyme is, how it works, and give some common examples of enzymes in the human body.

Share on Pinterest The enzyme amylase (pictured), breaks down starch into sugars.

Enzymes are built of proteins folded into complicated shapes they are present throughout the body.

The chemical reactions that keep us alive – our metabolism – rely on the work that enzymes carry out.

Enzymes speed up (catalyze) chemical reactions in some cases, enzymes can make a chemical reaction millions of times faster than it would have been without it.

A substrat binds to the aktif site of an enzyme and is converted into Ürün:% s. Once the products leave the active site, the enzyme is ready to attach to a new substrate and repeat the process.

The digestive system – enzymes help the body break down larger complex molecules into smaller molecules, such as glucose, so that the body can use them as fuel.

DNA kopyalama – each cell in your body contains DNA. Each time a cell divides, that DNA needs to be copied. Enzymes help in this process by unwinding the DNA coils and copying the information.

Liver enzymes – the liver breaks down toxins in the body. To do this, it uses a range of enzymes.

The “lock and key” model was first proposed in 1894. In this model, an enzyme’s active site is a specific shape, and only the substrate will fit into it, like a lock and key.

This model has now been updated and is called the induced-fit model.

In this model, the active site changes shape as it interacts with the substrate. Once the substrate is fully locked in and in the exact position, the catalysis can begin.

Enzymes can only work in certain conditions. Most enzymes in the human body work best at around 37°C – body temperature. At lower temperatures, they will still work but much more slowly.

Similarly, enzymes can only function in a certain pH range (acidic/alkaline). Their preference depends on where they are found in the body. For instance, enzymes in the intestines work best at 7.5 pH, whereas enzymes in the stomach work best at pH 2 because the stomach is much more acidic.

If the temperature is too high or if the environment is too acidic or alkaline, the enzyme changes shape this alters the shape of the active site so that substrates cannot bind to it – the enzyme has become denatured.

Some enzymes cannot function unless they have a specific non-protein molecule attached to them. These are called cofactors. For instance, carbonic anhydrase, an enzyme that helps maintain the pH of the body, cannot function unless it is attached to a zinc ion.

To ensure that the body’s systems work correctly, sometimes enzymes need to be slowed down. For instance, if an enzyme is making too much of a product, there needs to be a way to reduce or stop production.

Enzymes’ activity can be inhibited in a number of ways:

Competitive inhibitors – a molecule blocks the active site so that the substrate has to compete with the inhibitor to attach to the enzyme.

Rekabetçi olmayan inhibitörler – a molecule binds to an enzyme somewhere other than the active site and reduces how effectively it works.

Uncompetitive inhibitors – the inhibitor binds to the enzyme and substrate after they have bound to each other. The products leave the active site less easily, and the reaction is slowed down.

Irreversible inhibitors – an irreversible inhibitor binds to an enzyme and permanently inactivates it.

There are thousands of enzymes in the human body, here are just a few examples:

Lipases – a group of enzymes that help digest fats in the gut.
Amylase – helps change starches into sugars. Amylase is found in saliva.
Maltaca – also found in saliva breaks the sugar maltose into glucose. Maltose is found in foods such as potatoes, pasta, and beer.
tripsin – found in the small intestine, breaks proteins down into amino acids.
Lactase – also found in the small intestine, breaks lactose, the sugar in milk, into glucose and galactose.
Acetylcholinesterase – breaks down the neurotransmitter acetylcholine in nerves and muscles.
sarmal – unravels DNA.
DNA polimeraz – synthesize DNA from deoxyribonucleotides.

Enzymes play a huge part in the day-to-day running of the human body. By binding to and altering compounds, they are vital for the proper functioning of the digestive system, the nervous system, muscles, and much, much more.

How Enzymes Work

Take a look at Figure 2. Note that glikoz (C ₆ H ₁₂ Ö ₆ ) in the presence of oxygen (6 O ₂ ) will generate carbon dioxide (6 CO ₂ ) and water (6 H ₂ Ö). The forward reaction from glucose to the top of the energy hill to carbon dioxide and water at the base is energetically favorable, as indicated by the ȭownhill" position of the products. Because energy is released, the forward reaction sequence is called exergonic. Conversely, to synthesize glucose from CO ₂ ve H ₂ O requires energy input to surmount the energy hill and drive the reaction in reverse therefore, glucose synthesis is called endergonic.

Every biochemical reaction involves both bond breaking and bond forming. The reactant molecules or substrates must absorb enough energy from their surroundings to start the reaction by breaking bonds in the reactant molecules. This initial energy investment is called the activation energy. The activation energy is represented by the uphill portion of the graph with the energy content of the reactants increasing. It is the height of this hilltop that is lowered by enzymes. At the top of the energetic hill, the reactants are in an unstable condition known as the transition state. At this fleeting moment, the molecules are energized and poised for the reaction to occur. As the molecules settle into their new bonding arrangements, energy is released to the surroundings (the downhill portion of the curve). At the summit of the energy hill, the reaction can occur in either the forward or the reverse direction.

Look again at Figure 2. The products CO ₂ ve H ₂ O can form spontaneously or through a series of enzyme-catalyzed reactions in the cell. What enzymes do to accelerate reactions is to lower the energy activation barrier (green) to allow the transition state to be reached more rapidly. What is so special about the active site that allows it to accomplish this goal? Several mechanisms are involved.

Proximity Effect. Substrate molecules collide infrequently when their concentrations are low. The active site brings the reactants together for collision. The effective concentration of the reactants is increased significantly at the active site and favors transition state formation.

Orientation Effect. Substrate collisions in solution are random and are less likely to be the specific orientation that promotes the approach to the transition state. The amino acids that form the active site play a significant role in orienting the substrate. Substrate interaction with these specific amino acid side chains promotes strain such that some of the bonds are easier to break and thus the new bonds can form.

Promotion of Acid-Base Reactions. For many enzymes, the amino acids that form the active site have functional side chains that are poised to donate or accept hydrogen iyonlar from the substrate. The loss or the addition of a portion (H ) can destabilize the covalent bonds in the substrate to make it easier for the bonds to break. Hydrolysis and electron transfers also work by this mechanism.

Exclusion of Water. Most active sites are sequestered and somewhat hydrophobic to exclude water. This nonpolar environment can lower the activation energy for certain reactions. In addition, substrate binding to the enzyme is mediated by many weak noncovalent interactions. The presence of water with the substrate can actually disrupt these interactions in many cases.

Enzymes can use one or more of these mechanisms to produce the strain that is required to convert substrates to their transition state. Enzymes speed the rate of a reaction by lowering the amount of activation energy required to reach the transition state, which is always the most difficult step in a reaction.

8.0: Energy, Matter, and Enzymes - Biology

Kinetics, activation energy, activated complex and catalysts.

Biology on Khan Academy: Life is beautiful! From atoms to cells, from genes to proteins, from populations to ecosystems, biology is the study of the fascinating and intricate systems that make life possible. Dive in to learn more about the many branches of biology and why they are exciting and important. Covers topics seen in a high school or first-year college biology course.

Ders Dizini

Introduction to chemistry
Elements and atoms | Atoms, compounds, and ions | Chemistry | Khan Academy
Introduction to the atom | Chemistry of life | Biology | Khan Academy
Orbitals | Electronic structure of atoms | Chemistry | Khan Academy
More on orbitals and electron configuration | Chemistry | Khan Academy
Electron Configurations
Electron configurations 2 | Electronic structure of atoms | Chemistry | Khan Academy
Noble gas configuration (old, low volume)
Noble gas configuration | Electronic structure of atoms | Chemistry | Khan Academy
Valence Electrons
Groups of the Periodic Table
Periodic Table Trends: Ionization Energy
Other Periodic Table Trends
Ionic, covalent, and metallic bonds | Chemical bonds | Chemistry | Khan Academy
Molecular and Empirical Formulas
The mole and Avogadro's number | Atoms, compounds, and ions | Chemistry | Khan Academy
Formula from Mass Composition
Another mass composition problem | Chemistry | Khan Academy
Balancing Chemical Equations
Stoichiometry | Chemical reactions and stoichiometry | Chemistry | Khan Academy
Stoichiometry: Limiting reagent | Chemical reactions and stoichiometry | Chemistry | Khan Academy
Ideal gas equation: PV = nRT | Chemistry | Khan Academy
Ideal gas equation example 1 | Chemistry | Khan Academy
Ideal gas equation example 2 | Chemistry | Khan Academy
Ideal gas equation example 3 | Chemistry | Khan Academy
Ideal gas equation example 4 | Chemistry | Khan Academy
Introduction to partial pressure | Gases and kinetic molecular theory | Chemistry | Khan Academy
Partial pressure example | Chemistry | Khan Academy
States of matter | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
States of matter follow-up | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Specific heat, heat of fusion and vaporization example | Chemistry | Khan Academy
Chilling water problem | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Phase diagrams | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Van der Waals forces | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Covalent networks, metallic crystals, and ionic crystals | Chemistry | Khan Academy
Vapor pressure | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Suspensions, colloids and solutions | Chemistry | Khan Academy
Solubility and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Boiling point elevation and freezing point depression | Chemistry | Khan Academy
Introduction to kinetics | Energy and enzymes | Biology | Khan Academy
Reactions in equilibrium | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Group trend for ionization energy | Periodic table | Chemistry | Khan Academy
Keq intuition | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Keq derivation intuition | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Heterogeneous equilibrium | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Le Chatelier's principle | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Introduction to pH, pOH, and pKw
Acid Base Introduction
pH, pOH of strong acids and bases | Chemistry | Khan Academy
pH of a Weak Acid
pH of a Weak Base
Conjugate acids and bases
pKa and pKb relationship | Acids and bases | Chemistry | Khan Academy
Buffers and Henderson-Hasselbalch | Chemistry | Khan Academy
Strong Acid Titration
Buffer capacity | Buffers, titrations, and solubility equilibria | Chemistry | Khan Academy
Weak Acid Titration
Private video
Titration roundup | Buffers, titrations, and solubility equilibria | Chemistry | Khan Academy
Introduction to Oxidation States
More on Oxidation States
Hydrogen Peroxide Correction
Redoks Reaksiyonları
Galvanic Cells
Types of decay | Nuclear chemistry | Chemistry | Khan Academy
Half-life and carbon dating | Nuclear chemistry | Chemistry | Khan Academy
Exponential decay formula proof (can skip, involves calculus) | Chemistry | Khan Academy
Introduction to exponential decay | Nuclear chemistry | Chemistry | Khan Academy
More exponential decay examples | Nuclear chemistry | Chemistry | Khan Academy
Macrostates and microstates | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Quasistatic and reversible processes | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
First law of thermodynamics / internal energy | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
More on internal energy | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Work from expansion | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
PV-diagrams and expansion work | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Proof: U = (3/2)PV or U = (3/2)nRT | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Work done by isothermic process | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Carnot cycle and Carnot engine | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Proof: Volume ratios in a carnot cycle | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Proof: S (or entropy) is a valid state variable | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Thermodynamic entropy definition clarification | Physics | Khan Academy
Reconciling thermodynamic and state definitions of entropy | Physics | Khan Academy
Entropy intuition | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Maxwell's demon | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
More on entropy | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Efficiency of a Carnot engine | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Carnot efficiency 2: Reversing the cycle | Thermodynamics | Physics | Khan Academy
Carnot efficiency 3: Proving that it is the most efficient | Physics | Khan Academy
Enthalpy | Thermodynamics | Chemistry | Khan Academy
Heat of formation | Thermodynamics | Chemistry | Khan Academy
Hess's law and reaction enthalpy change | Chemistry | Khan Academy
Gibbs free energy and spontaneity | Chemistry | Khan Academy
Gibbs free energy example | Thermodynamics | Chemistry | Khan Academy
More rigorous Gibbs free energy / spontaneity relationship | Chemistry | Khan Academy
A look at a seductive but wrong Gibbs/spontaneity proof | Chemistry | Khan Academy
Stoichiometry example problem 1 | Chemistry | Khan Academy
Stoichiometry example problem 2 | Chemistry | Khan Academy
Limiting reactant example problem 1 | Chemistry | Khan Academy
Empirical and Molecular Formulas from Stoichiometry
Example of Finding Reactant Empirical Formula
Stoichiometry of a Reaction in Solution
Another Stoichiometry Example in a Solution
Molecular and Empirical Forumlas from Percent Composition
Acid base titration example | Chemistry | Khan Academy
Spectrophotometry introduction | Kinetics | Chemistry | Khan Academy
Spectrophotometry example | Kinetics | Chemistry | Khan Academy
Hess's law example | Thermodynamics | Chemistry | Khan Academy
Vapor pressure example | Chemistry | Khan Academy
Change of state example | States of matter and intermolecular forces | Chemistry | Khan Academy
Small x approximation for small Kc | Chemistry | Khan Academy
Small x approximation for large Kc | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
pH and pKa relationship for buffers | Chemistry | Khan Academy
2015 AP chemistry free response 5a
AP Chemistry multiple choice sample: Boiling points
Rate constant k from half-life example | Knetics | Chemistry | Khan Academy
Ways to get a buffer solution | Chemistry | Khan Academy
Comparing Q vs K example | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Finding units of rate constant k | Knetics | Chemistry | Khan Academy
Calculating internal energy and work example | Chemistry | Khan Academy
Ionic bonds and Coulombs law
Bond enthalpy and enthalpy of reaction | Chemistry | Khan Academy
Introduction to reaction quotient Qc | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Le Chatelier's principle: Worked example | Chemical equilibrium | Chemistry | Khan Academy
Conjugate acid-base pairs | Acids and bases | Chemistry | Khan Academy

Course Description

An introductory college-level chemistry course that explores topics such as atoms, compounds, and ions chemical reactions and stoichiometry ideal gases chemical equilibrium acids and bases kinetics thermodynamics redox reactions and electrochemistry and a whole lot more!

Field management effects on soil enzyme activities

There is growing recognition for the need to develop sensitive indicators of soil quality that reflect the effects of land management on soil and assist land managers in promoting long-term sustainability of terrestrial ecosystems. Eleven soil enzymes assays were investigated relative to soil management and soil quality at two study sites. Soils were sampled from the Vegetable Crop Rotation Plots (VRP) (established in 1989 in humid western Oregon) which compared continuous fescue (Festuca arundinacea) and four winter cover crop treatments in annual rotation with a summer vegetable crop. The second site was the Residue Utilization Plots (RUP) (initiated in 1931 in semi-arid Eastern Oregon) which is under a winter wheat–summer fallow and compared inorganic N, green manure and beef manure treatments. Soil also was sampled at the research center from a nearby grass pasture that is on the same soil type. The enzymes were α- ve β-glucosidase, α- ve β-galactosidase, amidase, arylsulfatase, deaminase, fluorescein diacetate hydrolysis, invertase, cellulase and urease. At both sites there was a significant treatment effect for each enzyme tested (P<0.05). Enzyme activities (except α- ve β-glucosidase and α- ve β-galactosidase) were generally higher in continuous grass fields than in cultivated fields. In cultivated systems, activity was higher where cover crops or organic residues were added as compared to treatments without organic amendments. It was found that use of air-dried soil samples provided the same ranking of treatments by a number of enzyme assays and would facilitate adoption of these assays for practical or commercial applications. Deaminase was not a good indicator of soil quality, while β-glucosidase was suggested as an assay that reflects soil management effects and has microbial ecological significance because of its role in the C cycle.